Naポンプのリン酸化・脱リン酸化反応中間体に化学量論的に結合するＡＴＰとＡＤＰ/Ｐiの発見と（αβ）4量体によるエネルギー共役仮説
谷口 和弥，嘉屋 俊二，横山 毅，阿部 一啓
北海道大学大学院理学研究科化学専攻生物化学教室
〒060-0810 札幌市北区北10条西8丁目
要約: Skouによる，Na／K‐ATPaseの発見以来，Na／K‐ATPaseとNaとKの輸送の機構は詳細に研究されてきた．ATP加水分解は，Post‐Albers機構として知られている，Na‐酵素‐ATP複合体（NaE１ATP），ADP感受性リン酸化酵素（NaE１P），K感受性リン酸化酵素（E２P）およびK閉塞酵素（KE２）を順に経由してα鎖とβ鎖からなる，プロトマー又はジプロトマーで生じるとされている．Na／K‐ATPaseの４量体的性質，１／４，１／２，３／４および全部位の反応性と電子顕微鏡的観察からATP加水分解中のNa／K‐ATPaseの４量体構造の存在が直接生化学的に示された．ATPの結合後ふたつの平行な経路，各々ふたつの１／２部位で，リン酸化−脱リン酸化と直接ATP加水分解が（NaE１P：E・ATP）２，（E２P：E・ATP：E２P：E・ADP／Pi）および（KE２：E・ADP／Pi）２を経由して生じる．NaE１PからE２P形成，E２PからKE２形成はそれぞれ順にTCAに不安定な結合ATPの１／２がADP／Piへその後残りの１／２のADP／Piへの変化を伴う．Post‐Albers機構における反応中間体はすべてATPおよびまたはADP／Piを結合している．
キーワード: ナトリウムポンプ, テトラプロトマー, オリゴマーナトリウムポンプ
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